延伸体复合物环状结构固定住tRNA，它是由两个三蛋白组(标识为黄色、绿色和蓝色的三个蛋白组成的)成对排布而形成的。图片来自EMBL/S.Glatt。
来自德国海德堡市欧洲分子生物实验室(European Molecular Biology Laboratory, EMBL)和法国斯特拉斯堡市分子细胞和遗传学研究所(Institut de Génétique et Biologie Moléculaire et Cellulaire, IGBMC)的研究人员在称作“延伸体(Elongator)”的蛋白复合物中发现一种环状结构。这一研究发现于2012年2月20日发表在《自然-结构与分子生物学》期刊上，也是揭示这种复合物一部分的第一张三维结构，从而为研究该复合物在细胞内发挥的功能及其在神经退化疾病中所起的作用提供新的启示。
科学家早已发现改变组成延伸体的蛋白与诸如家族性自主神经功能障碍(familial dysautonomia)和儿童癫痫之类的疾病存在关联，也已知这种复合物参与细胞内很多过程，但是它如何精确发挥作用迄今为止一直是一个谜。
延伸体由6种不同的蛋白组成。来自EMBL和IGBMC的科学家研究了这些蛋白中的三种，即Elp4，Elp5和Elp6 ，已知它们一起共同发挥作用。他们发现，这三种蛋白不是堆积在一起产生三蛋白组(trio)，而是两种相同的三蛋白组发生联合形成一种环。这种意想不到的结构激发科学家产生新的想法。它提示着这种环在延伸体复合物中所起的作用可能类似于其他的称作解旋酶的蛋白复合物，因为解旋酶使用由6个相同的蛋白组成的环状结构结合到DNA或RNA上。
研究人员发现只有一种分子插入延伸体的环中：tRNA。tRNA转运氨基酸到细胞内的蛋白制造厂，在那里根据细胞DNA发送的指令，氨基酸被“缝制”在一起形成蛋白。它似乎表明延伸体中的蛋白环固定住tRNA，而这时该延伸体的其他部分在tRNA上发挥作用，引入一种化学修饰以便最终确保DNA被准确地翻译为蛋白。这些发现也提示着一旦延伸体在tRNA上的工作完成，ATP分子在这种环的外部边缘被降解。科学家相信这将微妙地改变环中蛋白的形状，将tRNA释放，从而允许整个过程再次开始。
接下来，科学家想要研究延伸体的其他部分使用哪些方法和技巧帮助这种复合物作为一个整体在细胞内完成它的工作。(生物谷：towersimper编译)
新闻来源：http://www.bioon.com/biology/biostructure/518164.shtml
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