3月11日，中国科学院生物物理研究所秦燕研究员指导的一项科研成果登上了《自然—结构和分子生物学》（Nature Structural & Molecular Biology) 最新一期电子版。该文章标题为A conserved proline switch on the ribosome facilitates the recruitment and binding of trGTPases（10.1038/nsmb.2254），报道了核糖体招募翻译因子的重要分子机理。
核糖体是蛋白质翻译工厂，信使RNA上携带的遗传信息在这里被翻译成蛋白质。完成蛋白质的生物合成过程需要核糖体和众多翻译因子协调完成，核糖体招募翻译因子的过程错综复杂，一直以来没有定论。
秦燕研究组研究发现，在核糖体的翻译因子结合部位存在一个脯氨酰开关（Proline Switch），它的构象决定核糖体对翻译因子的招募与否。深入研究发现，控制该开关的酶就是翻译因子。因此，核糖体与翻译因子之间存在着对彼此的共调控。而这种调控关系，在所有的蛋白质翻译G蛋白（trGTPase）与核糖体之间存在，说明其具有普遍意义：在翻译的全部过程中，包括起始、延长、终止和再循环，都由这个脯氨酰开关调控招募翻译G蛋白。
这项研究工作与同所的龚为民研究员、许瑞明研究员，以及德国马普学会分子遗传研究所K. H. Nierhaus教授合作完成，得到了国家科技部、国家基金委、中国科学院的资助。
图：核糖体蛋白质L11上的脯胺酰开关（Proline Switch 22, PS22）及其调控机理。PS22-trans (OFF)，PS22-cis (ON)。PS22负责招募翻译因子G蛋白家族，而调节PS22的“手”是翻译G蛋白家族的全部成员。PS22和翻译G蛋白家族具有“互调控”关系。
新闻来源：http://www.cas.cn/ky/kyjz/201203/t20120312_3508035.shtml
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